Transaminacja: Koncepcja, Mechanizm, Funkcja i Przykłady

Transaminacja⁚ Koncepcja, Mechanizm, Funkcja i Przykłady

Transaminacja jest kluczowym procesem metabolicznym, który odgrywa zasadniczą rolę w przemianie materii. Polega na przeniesieniu grupy aminowej (-NH₂) z aminokwasu do cząsteczki ketokwasu, co prowadzi do powstania nowego aminokwasu i nowego ketokwasu.

1. Wprowadzenie

Transaminacja, znana również jako reakcja transaminacji, jest fundamentalnym procesem metabolicznym zachodzącym w organizmach żywych. Odgrywa kluczową rolę w metabolizmie aminokwasów, umożliwiając ich wzajemne przekształcanie, a także syntezę i rozkład aminokwasów niezbędnych do tworzenia białek i innych ważnych biomolekuł.

Reakcja transaminacji jest katalizowana przez enzymy zwane aminotransferazami, które należą do klasy transferaz. Te enzymy są wysoce specyficzne dla swoich substratów, co oznacza, że ​​każda aminotransferaza katalizuje przeniesienie grupy aminowej tylko z jednego aminokwasu do określonego ketokwasu.

Transaminacja jest procesem odwracalnym, co oznacza, że ​​reakcja może zachodzić w obu kierunkach, w zależności od stężenia substratów i produktów. Ta odwracalność jest istotna dla regulacji homeostazy aminokwasów w organizmie, umożliwiając zarówno syntezę, jak i rozkład aminokwasów w zależności od potrzeb metabolicznych.

2. Definicja Transaminacji

Transaminacja to reakcja biochemiczna, która polega na przeniesieniu grupy aminowej (-NH₂) z cząsteczki aminokwasu do cząsteczki α-ketokwasu. W wyniku tej reakcji powstaje nowy aminokwas i nowy α-ketokwas. Transaminacja jest katalizowana przez enzymy zwane aminotransferazami, które należą do klasy transferaz.

W reakcji transaminacji grupa aminowa aminokwasu jest przenoszona na cząsteczkę α-ketokwasu, tworząc nowy aminokwas. Jednocześnie cząsteczka α-ketokwasu traci swoją grupę karbonylową (-C=O) i przekształca się w nowy α-ketokwas. Proces ten można przedstawić następującym równaniem⁚

Aminokwas₁ + α-ketokwas₂ ⇌ α-ketokwas₁ + Aminokwas₂

Reakcja transaminacji jest odwracalna, co oznacza, że ​​może zachodzić w obu kierunkach, w zależności od stężenia substratów i produktów. Ta odwracalność jest kluczowa dla regulacji metabolizmu aminokwasów w organizmie.

3. Mechanizm Reakcji Transaminacji

Mechanizm reakcji transaminacji jest złożony i obejmuje szereg etapów, które są katalizowane przez enzymy aminotransferazy; Kluczową rolę w tym procesie odgrywa koenzym piridoksalofosforan (PLP), pochodna witaminy B6, która jest silnie związana z miejscem aktywnym aminotransferazy.

PLP działa jako przenośnik grupy aminowej, ułatwiając jej przeniesienie z aminokwasu do α-ketokwasu. W pierwszym etapie reakcji PLP wiąże się z grupą aminową aminokwasu, tworząc związek pośredni, który następnie ulega przekształceniu w iminę. W następnym etapie imina ulega hydrolizie, uwalniając α-ketokwas i tworząc nowy aminokwas związany z PLP.

W ostatnim etapie reakcji grupa aminowa związana z PLP jest przenoszona na α-ketokwas, tworząc nowy aminokwas i regenerując wolny PLP. Ten cykl reakcji jest powtarzany, umożliwiając ciągłe przenoszenie grup aminowych między aminokwasami i α-ketokwasami.

3.1. Rola Aminotransferaz

Aminotransferazy, znane również jako transaminazy, to enzymy katalizujące reakcje transaminacji. Są to białka o strukturze globularnej, które zawierają w swoim miejscu aktywnym koenzym piridoksalofosforan (PLP). Aminotransferazy są wysoce specyficzne dla swoich substratów, co oznacza, że ​​każda aminotransferaza katalizuje przeniesienie grupy aminowej tylko z jednego aminokwasu do określonego α-ketokwasu.

Istnieje wiele różnych aminotransferaz, z których każda charakteryzuje się specyficznością dla konkretnych aminokwasów i α-ketokwasów. Na przykład alaninotransferaza (ALT) katalizuje przeniesienie grupy aminowej z alaniny do α-ketoglutaranu, tworząc pirogronian i glutaminian. Aspartatotransferaza (AST) katalizuje przeniesienie grupy aminowej z asparaginianu do α-ketoglutaranu, tworząc szczawiooctan i glutaminian.

Aminotransferazy odgrywają kluczową rolę w metabolizmie aminokwasów, umożliwiając ich wzajemne przekształcanie, a także syntezę i rozkład aminokwasów niezbędnych do tworzenia białek i innych ważnych biomolekuł.

3.2. Koenzym⁚ Piridoksalofosforan (PLP)

Piridoksalofosforan (PLP), pochodna witaminy B6, jest kluczowym koenzymem w reakcjach transaminacji. PLP jest silnie związany z miejscem aktywnym aminotransferazy i odgrywa zasadniczą rolę w przenoszeniu grupy aminowej z aminokwasu do α-ketokwasu.

PLP posiada grupę aldehydową, która może reagować z grupą aminową aminokwasu, tworząc związek pośredni, który następnie ulega przekształceniu w iminę. Imina jest związkiem nietrwałym, który ulega hydrolizie, uwalniając α-ketokwas i tworząc nowy aminokwas związany z PLP.

Następnie grupa aminowa związana z PLP jest przenoszona na α-ketokwas, tworząc nowy aminokwas i regenerując wolny PLP. Ten cykl reakcji jest powtarzany, umożliwiając ciągłe przenoszenie grup aminowych między aminokwasami i α-ketokwasami.

W ten sposób PLP działa jako przenośnik grupy aminowej, ułatwiając jej przeniesienie z jednego związku do drugiego.

3.3. Etapy Reakcji

Reakcja transaminacji przebiega w kilku etapach, z udziałem aminotransferazy i koenzymu piridoksalofosforanu (PLP)⁚

1. Wiązanie aminokwasu i PLP⁚ Aminokwas wiąże się z miejscem aktywnym aminotransferazy, a następnie jego grupa aminowa tworzy wiązanie z PLP, tworząc zasadę Schiffa.
2. Tworzenie iminy⁚ Zasada Schiffa ulega przekształceniu w iminę, związek pośredni, który zawiera grupę aminową połączoną z PLP.
3. Hydroliza iminy⁚ Imina ulega hydrolizie, uwalniając α-ketokwas i tworząc nowy aminokwas związany z PLP.
4. Przeniesienie grupy aminowej⁚ Grupa aminowa związana z PLP jest przenoszona na α-ketokwas, tworząc nowy aminokwas i regenerując wolny PLP.

W ten sposób aminotransferaza katalizuje przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu do α-ketokwasu, tworząc nowy aminokwas i nowy α-ketokwas. Reakcja jest odwracalna, co oznacza, że ​​może zachodzić w obu kierunkach, w zależności od stężenia substratów i produktów.

4. Funkcje Transaminacji

Transaminacja odgrywa kluczową rolę w wielu ważnych procesach metabolicznych, w tym w metabolizmie aminokwasów, biosyntezie i katabolizmie, a także w regulacji metabolicznej.

Transaminacja jest niezbędna do wzajemnego przekształcania aminokwasów, umożliwiając organizmowi syntezę aminokwasów niezbędnych do tworzenia białek i innych ważnych biomolekuł; Ponadto transaminacja umożliwia rozkład aminokwasów, które nie są potrzebne lub są obecne w nadmiarze.

Transaminacja odgrywa również rolę w regulacji metabolicznej, ponieważ umożliwia organizmowi dostosowanie stężenia aminokwasów w zależności od potrzeb. Na przykład, gdy organizm potrzebuje glukozy, transaminacja może być wykorzystana do przekształcenia aminokwasów w glukoneogenezę, proces syntezy glukozy z niewęglowodanowych prekursorów.

4.1. Metabolizm Aminokwasów

Transaminacja jest kluczowym procesem w metabolizmie aminokwasów, umożliwiając ich wzajemne przekształcanie, a także syntezę i rozkład aminokwasów niezbędnych do tworzenia białek i innych ważnych biomolekuł.

W procesie transaminacji grupa aminowa (-NH₂) jest przenoszona z aminokwasu do α-ketokwasu, tworząc nowy aminokwas i nowy α-ketokwas. Ten proces pozwala na przekształcenie aminokwasów w inne aminokwasy, które mogą być wykorzystywane do syntezy białek lub innych związków.

Transaminacja jest również ważna w rozkładzie aminokwasów. W tym przypadku grupa aminowa jest usuwana z aminokwasu i przenoszona na α-ketoglutaran, tworząc glutaminian. Glutaminian jest następnie wykorzystywany w cyklu mocznikowym do usunięcia amoniaku z organizmu.

W ten sposób transaminacja odgrywa kluczową rolę w utrzymaniu równowagi aminokwasów w organizmie, umożliwiając zarówno syntezę, jak i rozkład aminokwasów w zależności od potrzeb metabolicznych.

4.2. Biosynteza i Katabolizm

Transaminacja odgrywa kluczową rolę zarówno w biosyntezie, jak i katabolizmie aminokwasów. W biosyntezie aminokwasów transaminacja umożliwia przekształcenie α-ketokwasów w aminokwasy. Na przykład, α-ketoglutaran może być przekształcony w glutaminian poprzez transaminację, a pirogronian może być przekształcony w alaninę.

W katabolizmie aminokwasów transaminacja umożliwia usunięcie grupy aminowej z aminokwasu, tworząc α-ketokwas. α-ketokwas może być następnie wykorzystywany do produkcji energii lub do syntezy innych związków. Na przykład, glutaminian może być przekształcony w α-ketoglutaran, który jest wykorzystywany w cyklu Krebsa do produkcji energii.

Transaminacja jest więc kluczowym procesem w metabolizmie aminokwasów, umożliwiając zarówno syntezę, jak i rozkład aminokwasów w zależności od potrzeb organizmu.

4.3. Regulacja Metaboliczna

Transaminacja odgrywa ważną rolę w regulacji metabolicznej, ponieważ umożliwia organizmowi dostosowanie stężenia aminokwasów w zależności od potrzeb. Na przykład, gdy organizm potrzebuje glukozy, transaminacja może być wykorzystana do przekształcenia aminokwasów w glukoneogenezę, proces syntezy glukozy z niewęglowodanowych prekursorów.

Transaminacja jest również ważna w regulacji stężenia amoniaku w organizmie. Amoniak jest toksycznym produktem ubocznym metabolizmu aminokwasów, a transaminacja umożliwia jego usunięcie z organizmu poprzez przekształcenie go w glutaminian.

Ponadto transaminacja może być wykorzystywana do regulacji aktywności enzymów. Na przykład, transaminacja może być wykorzystywana do aktywacji lub dezaktywacji niektórych enzymów, co pozwala na regulację szlaków metabolicznych.

W ten sposób transaminacja odgrywa kluczową rolę w utrzymaniu homeostazy metabolicznej, umożliwiając organizmowi dostosowanie się do zmieniających się warunków środowiskowych i metabolicznych.

5. Kinetyka Enzymatyczna Aminotransferaz

Kinetyka enzymatyczna aminotransferaz opisuje szybkość reakcji transaminacji w zależności od stężenia substratów, pH i temperatury. Aminotransferazy, podobnie jak inne enzymy, wykazują specyficzność substratową, co oznacza, że ​​każda aminotransferaza katalizuje przeniesienie grupy aminowej tylko z jednego aminokwasu do określonego α-ketokwasu.

Szybkość reakcji transaminacji wzrasta wraz ze wzrostem stężenia substratów, aż do osiągnięcia maksymalnej szybkości, po której dalsze zwiększanie stężenia substratów nie wpływa na szybkość reakcji. Ta maksymalna szybkość jest osiągana, gdy wszystkie miejsca aktywne aminotransferazy są zajęte przez substraty.

pH i temperatura również wpływają na szybkość reakcji transaminacji. Każda aminotransferaza ma optymalne pH i temperaturę, przy których aktywność enzymatyczna jest najwyższa. Odchylenie od optymalnego pH lub temperatury może prowadzić do zmniejszenia aktywności enzymatycznej, a nawet do denaturacji enzymu.

Zrozumienie kinetyki enzymatycznej aminotransferaz jest niezbędne do badania ich funkcji w organizmie i do opracowywania nowych leków i terapii;

5.1. Specyficzność Podłoża

Aminotransferazy charakteryzują się wysoką specyficznością substratową, co oznacza, że ​​każda aminotransferaza katalizuje przeniesienie grupy aminowej tylko z jednego aminokwasu do określonego α-ketokwasu. Ta specyficzność wynika ze struktury miejsca aktywnego aminotransferazy, które jest dopasowane do kształtu i ładunku danego aminokwasu i α-ketokwasu.

Na przykład, alaninotransferaza (ALT) katalizuje przeniesienie grupy aminowej z alaniny do α-ketoglutaranu, tworząc pirogronian i glutaminian. ALT nie katalizuje przeniesienia grupy aminowej z innych aminokwasów, takich jak glicyna czy walina.

Specyficzność substratowa aminotransferaz jest ważna dla prawidłowego funkcjonowania metabolizmu aminokwasów w organizmie. Pozwala na precyzyjne kontrolowanie syntezy i rozkładu aminokwasów, co jest niezbędne dla prawidłowego funkcjonowania komórek i tkanek.

Specyficzność substratowa aminotransferaz jest również wykorzystywana w diagnostyce medycznej. Na przykład, podwyższone poziomy ALT we krwi mogą wskazywać na uszkodzenie wątroby.

5.2. Wpływ pH i Temperatury

Podobnie jak wszystkie enzymy, aminotransferazy są wrażliwe na zmiany pH i temperatury. Optymalne pH dla działania aminotransferazy zależy od konkretnego enzymu i jego środowiska. Odchylenie od optymalnego pH może prowadzić do zmniejszenia aktywności enzymatycznej, ponieważ może wpływać na strukturę białka i jego zdolność do wiązania substratów.

Temperatura również wpływa na szybkość reakcji katalizowanej przez aminotransferazy. Wzrost temperatury zwiększa szybkość reakcji, ale tylko do pewnego momentu. Po przekroczeniu optymalnej temperatury, aktywność enzymatyczna zaczyna spadać, ponieważ ciepło denaturuje białko i niszczy jego strukturę.

W organizmach żywych temperatura jest ściśle regulowana, aby zapewnić optymalne warunki dla działania enzymów. Jednak zmiany temperatury, na przykład podczas gorączki, mogą wpływać na aktywność aminotransferaz i innych enzymów, prowadząc do zaburzeń metabolicznych.

Zrozumienie wpływu pH i temperatury na aktywność aminotransferaz jest ważne dla zrozumienia ich funkcji w organizmie i do opracowywania nowych leków i terapii.

6. Przykłady Reakcji Transaminacji

Reakcje transaminacji są powszechne w metabolizmie aminokwasów, a wiele różnych aminotransferaz katalizuje te reakcje. Oto dwa przykłady reakcji transaminacji, które są szczególnie ważne⁚

1. Transaminacja alaniny⁚ W tej reakcji grupa aminowa alaniny jest przenoszona na α-ketoglutaran, tworząc pirogronian i glutaminian. Reakcję tę katalizuje alaninotransferaza (ALT), enzym obecny głównie w wątrobie.
2. Transaminacja aspartanu⁚ W tej reakcji grupa aminowa aspartanu jest przenoszona na α-ketoglutaran, tworząc szczawiooctan i glutaminian. Reakcję tę katalizuje aspartatotransferaza (AST), enzym obecny w wielu tkankach, w tym w wątrobie, sercu i mięśniach szkieletowych.

Transaminacja alaniny i aspartanu jest ważna w metabolizmie aminokwasów, ponieważ umożliwia organizmowi przekształcenie aminokwasów w inne aminokwasy lub w pośrednie produkty metabolizmu węglowodanów.

Te reakcje są również wykorzystywane w diagnostyce medycznej, ponieważ podwyższone poziomy ALT i AST we krwi mogą wskazywać na uszkodzenie wątroby lub innych narządów.

6.1. Transaminacja Alaniny

Transaminacja alaniny jest ważnym procesem metabolicznym, który odgrywa kluczową rolę w metabolizmie aminokwasów, szczególnie w wątrobie. W tej reakcji grupa aminowa alaniny jest przenoszona na α-ketoglutaran, tworząc pirogronian i glutaminian. Reakcję tę katalizuje alaninotransferaza (ALT), enzym obecny głównie w wątrobie.

Transaminacja alaniny jest ważna w cyklu glukozowo-alaninowym, który umożliwia transport amoniaku z mięśni do wątroby. W mięśniach, podczas rozkładu aminokwasów, powstaje amoniak, który jest toksyczny dla organizmu. Amoniak jest przekształcany w alaninę poprzez transaminację z pirogronianem. Alanina jest następnie transportowana do wątroby, gdzie ulega transaminacji z α-ketoglutaranem, tworząc pirogronian i glutaminian. Glutaminian jest następnie wykorzystywany w cyklu mocznikowym do usunięcia amoniaku z organizmu.

Transaminacja alaniny jest również ważna w glukoneogenezie, procesie syntezy glukozy z niewęglowodanowych prekursorów. Pirogronian powstały w wyniku transaminacji alaniny może być wykorzystywany do syntezy glukozy.

Podwyższone poziomy ALT we krwi mogą wskazywać na uszkodzenie wątroby, dlatego oznaczanie aktywności ALT jest ważnym wskaźnikiem zdrowia wątroby.

6.2. Transaminacja Aspartanu

Transaminacja aspartanu jest kluczową reakcją w metabolizmie aminokwasów, szczególnie w wątrobie i sercu. W tej reakcji grupa aminowa aspartanu jest przenoszona na α-ketoglutaran, tworząc szczawiooctan i glutaminian. Reakcję tę katalizuje aspartatotransferaza (AST), enzym obecny w wielu tkankach, w tym w wątrobie, sercu i mięśniach szkieletowych.

Transaminacja aspartanu odgrywa ważną rolę w cyklu mocznikowym, który umożliwia usunięcie amoniaku z organizmu. Amoniak jest toksycznym produktem ubocznym metabolizmu aminokwasów, a cykl mocznikowy przekształca go w mniej toksyczny mocznik. W cyklu mocznikowym szczawiooctan, powstały w wyniku transaminacji aspartanu, jest wykorzystywany do transportu amoniaku z mitochondriów do cytozolu, gdzie jest włączany do mocznika.

Transaminacja aspartanu jest również ważna w glukoneogenezie, ponieważ szczawiooctan może być wykorzystywany do syntezy glukozy.

Podwyższone poziomy AST we krwi mogą wskazywać na uszkodzenie wątroby, serca lub mięśni szkieletowych, dlatego oznaczanie aktywności AST jest ważnym wskaźnikiem zdrowia tych narządów.

7. Znaczenie Kliniczne Transaminacji

Transaminacja odgrywa kluczową rolę w wielu procesach metabolicznych w organizmie, a zaburzenia w tym procesie mogą prowadzić do różnych chorób. W diagnostyce medycznej oznaczanie aktywności aminotransferaz, takich jak alaninotransferaza (ALT) i aspartatotransferaza (AST), jest ważnym narzędziem do oceny zdrowia wątroby i innych narządów.

Podwyższone poziomy ALT we krwi są często związane z uszkodzeniem wątroby, na przykład w przypadku wirusowego zapalenia wątroby, marskości wątroby lub zatrucia alkoholem. Podwyższone poziomy AST mogą wskazywać na uszkodzenie wątroby, serca lub mięśni szkieletowych.

Oznaczanie aktywności aminotransferaz jest również przydatne w monitorowaniu przebiegu chorób i skuteczności terapii. Na przykład, u pacjentów z wirusowym zapaleniem wątroby, obniżenie poziomu ALT może wskazywać na poprawę stanu wątroby.

Ponadto, transaminacja odgrywa rolę w rozwoju niektórych chorób metabolicznych, takich jak fenyloketonuria (PKU), która jest spowodowana brakiem enzymu odpowiedzialnego za rozkład fenyloalaniny.

Zrozumienie znaczenia klinicznego transaminacji jest niezbędne dla diagnostyki i leczenia wielu chorób.

7.1. Zaburzenia Metaboliczne

Zaburzenia w procesie transaminacji mogą prowadzić do różnych chorób metabolicznych. Jednym z przykładów jest fenyloketonuria (PKU), choroba genetyczna spowodowana brakiem lub niedoborem enzymu fenyloalanina hydroksylazy, który katalizuje przekształcenie fenyloalaniny w tyrozynę. W PKU fenyloalanina gromadzi się w organizmie, co może prowadzić do uszkodzenia mózgu i upośledzenia umysłowego.

Innym przykładem jest choroba klonowa, która jest spowodowana brakiem lub niedoborem enzymu pirogronian dehydrogenazy, który odgrywa kluczową rolę w metabolizmie pirogronianu, produktu ubocznego transaminacji alaniny. W chorobie klonowej pirogronian gromadzi się w organizmie, co może prowadzić do kwasicy mleczanowej i uszkodzenia mózgu.

Zaburzenia transaminacji mogą również wpływać na metabolizm innych aminokwasów, prowadząc do różnych objawów, w tym problemów z rozwojem, zaburzeń neurologicznych, kwasicy metabolicznej i innych.

Wczesne wykrycie i leczenie zaburzeń transaminacji jest kluczowe dla zapobiegania poważnym powikłaniom.

7.2. Oznaczanie Aktywności Aminotransferaz

Oznaczanie aktywności aminotransferaz, takich jak alaninotransferaza (ALT) i aspartatotransferaza (AST), jest powszechnie stosowanym badaniem laboratoryjnym w diagnostyce medycznej. Badanie to polega na pomiarze stężenia tych enzymów we krwi.

Podwyższone poziomy ALT i AST we krwi mogą wskazywać na uszkodzenie wątroby, serca lub mięśni szkieletowych. Oznaczanie aktywności aminotransferaz jest często stosowane w diagnostyce wirusowego zapalenia wątroby, marskości wątroby, zawału serca i innych chorób.

Oznaczanie aktywności aminotransferaz jest również przydatne w monitorowaniu przebiegu chorób i skuteczności terapii. Na przykład, u pacjentów z wirusowym zapaleniem wątroby, obniżenie poziomu ALT może wskazywać na poprawę stanu wątroby.

Badanie aktywności aminotransferaz jest zazwyczaj wykonywane poprzez pobranie krwi z żyły łokciowej. Wyniki badania są zwykle dostępne w ciągu kilku dni.

Oznaczanie aktywności aminotransferaz jest prostym i bezpiecznym badaniem, które może dostarczyć cennych informacji o zdrowiu pacjenta.

8. Zastosowania Medyczne

Transaminacja odgrywa kluczową rolę w diagnostyce i leczeniu wielu chorób. Oznaczanie aktywności aminotransferaz, takich jak alaninotransferaza (ALT) i aspartatotransferaza (AST), jest powszechnie stosowanym badaniem laboratoryjnym w diagnostyce medycznej.

Podwyższone poziomy ALT i AST we krwi mogą wskazywać na uszkodzenie wątroby, serca lub mięśni szkieletowych. Oznaczanie aktywności aminotransferaz jest często stosowane w diagnostyce wirusowego zapalenia wątroby, marskości wątroby, zawału serca i innych chorób.

Ponadto, transaminacja odgrywa rolę w rozwoju niektórych chorób metabolicznych, takich jak fenyloketonuria (PKU), która jest spowodowana brakiem enzymu odpowiedzialnego za rozkład fenyloalaniny.

W przyszłości możliwe jest, że transaminacja będzie wykorzystywana w nowych terapiach. Na przykład, transaminacja może być wykorzystywana do produkcji nowych leków, które będą celować w specyficzne szlaki metaboliczne związane z chorobami.

Zrozumienie znaczenia klinicznego transaminacji jest niezbędne dla diagnostyki i leczenia wielu chorób.

8.1. Diagnostyka Chorób

Oznaczanie aktywności aminotransferaz, takich jak alaninotransferaza (ALT) i aspartatotransferaza (AST), jest powszechnie stosowanym badaniem laboratoryjnym w diagnostyce medycznej. Podwyższone poziomy ALT i AST we krwi mogą wskazywać na uszkodzenie wątroby, serca lub mięśni szkieletowych;

Na przykład, podwyższone poziomy ALT są często związane z uszkodzeniem wątroby, na przykład w przypadku wirusowego zapalenia wątroby, marskości wątroby lub zatrucia alkoholem. Podwyższone poziomy AST mogą wskazywać na uszkodzenie wątroby, serca lub mięśni szkieletowych.

Oznaczanie aktywności aminotransferaz jest również przydatne w monitorowaniu przebiegu chorób i skuteczności terapii. Na przykład, u pacjentów z wirusowym zapaleniem wątroby, obniżenie poziomu ALT może wskazywać na poprawę stanu wątroby.

Oznaczanie aktywności aminotransferaz jest prostym i bezpiecznym badaniem, które może dostarczyć cennych informacji o zdrowiu pacjenta.